Protéines alimentaires

Au cours de l'hydratation d'une poudre protéique, ce seront les groupes polaires ionisés qui vont s'hydrater les premiers puis les groupes polaires non ionisés. L'hydratation va dépendre de la nature de ces groupes ainsi que de leur localisation au niveau de la protéine. Ainsi pour une protéine sèche jusqu'au gonflement on fera intervenir l'absorption, la mouillabilité, les capacités de rétention, de cohésion et d'adhésion. Du gonflement à la dispersion ou la solubilisation on met en jeu les propriétés de viscosité.

L'eau va pouvoir se retrouver associée sous différentes formes avec la protéine. Elle sera plus ou moins liée et il sera possible de déterminer un paramètre important en industries agroalimentaires qui est :

Les formes différentes d'association de l'eau avec les protéines sont les suivantes :

1- eau de structure : c'est une eau qui est fortement liée aux protéines et qui participe à la conformation de la protéine. C'est une eau qui n'est pas disponible ni comme solvant ni comme réactant (enthalpie de sorption 4 à 6 kJ.mole^-1).

2- eau de la couche monomoléculaire : cette eau forme une couche par association avec des chaînes polaires ionisées ou non. Elle peut représenter de l'ordre de 4 à 6% du poids de la protéine. L'enthalpie de sorption de cette eau est équivalente à 1kJ à 3 kJ.mole^-1. C'est une eau peu réactive pour servir de réactant ou de solvant.

3- eau non congelable : les interactions fortes avec les groupements ionisables de la protéine l'empêche de congeler. Elle peut représenter de 30 à 50% du poids de la protéine, elle est proportionnelle à la quantité d'acides aminés polaires. La cohésion avec les différentes couches d'eau s'effectue par l'intermédiaire de pont hydrogène et moment dipolaire. C'est une eau disponible en tant que réactif et solvant (a_w = 0,9).

4- eau d'hydratation hydrophobe : c'est une eau associée sous forme de clathrate

5- eau capillaire ou d'imbibition : cette eau est retenue physiquement dans les structures protéiques, elle peut atteindre des valeurs de l'ordre de 10g/g de protéine. C'est une eau qui participe comme réactant et solvant (enthalpie de sorption 0 à 0,3 kJ.mole^-1).

6- eau d'hydratation hydrodynamique : c'est l'eau qui entoure les molécules de protéine en solution et qui se déplace avec elle au cours des différents mouvements de la protéine. Cette eau n'est pas comptabilisée comme de l'eau libre, elle n'entre pas dans le calcul de l'a_w.

La quantité d'eau fixée va dépendre de la nature de la protéine et des conditions du milieu.

Voir tableau :

L'hydratation va dépendre du pH, de la température, de la force ionique du milieu et du temps de contact.

Les protéines musculaires perdent leur capacité à fixer l'eau au voisinage de pH 5,5, la teneur en eau est diminuée par un facteur 3. La fixation de l'eau diminue quand la température augmente par diminution de la quantité des liaisons hydrogène. L'augmentation de la force ionique provoque une déshydratation des protéines mais la fixation de certains ions sur la protéine comme les polyphosphates (0,3% p/p) peuvent augmenter la capacité de rétention d'eau. L'hydratation va dépendre de la nature des acides aminés et de la conformation de la protéine.

Voir tableau :

La dénaturation des protéines si elle amène en surface des groupements polaires (les fonctions acide carboxylique ont la plus forte propension à fixer les molécules d'eau) peut augmenter les capacités d'hydratation. C'est ce qui se passe avec les protéines du lactosérum qui par chauffage vont donner un gel irréversible qui, une fois séché manifestera une capacité d'absorption supérieure par accroissement des forces capillaires du réseau.