Protéines alimentaires

C'est une molécule qui représente entre 34 et 40% des caséines soit entre 10 et 13g par litre de lait. Elle renferme 199 résidus d'acides aminés pour une masse moléculaire de 23kDa. L'étude de la séquence primaire montre qu'il est possible de caractériser, en fonction de la nature des acides aminés, plusieurs zones au niveau de cette molécule. Une zone N-terminal des acides aminés 1 à 41 qui présente un fort caractère hydrophobe ainsi que les zones délimitées par les acides aminés 80 à 113 et 132 à 199. Une zone hydrophile est définie entre les acides aminés 41 à 80. Dans cette partie on met en évidence 7 résidus de sérine sous forme phosphorylée. La molécule de caséine  S1 ne présente pas de conformation sous forme d'hélice ou de feuillet β car ces structures secondaires ne sont pas permises par la présence d'un grand nombre de résidus de proline (16) uniformément répartis dans la séquence. L'hydrophobie moyenne d'un résidu d'acide aminé est de 4,89 kJ/mole.

Cette caseine est susceptible à l'action des protéases.