La coagulation thermique et la formation de films
Définition :
Toutes les protéines ne peuvent être utilisées dans ce cas précis de transformation. On n'utilisera que les protéines dont les propriétés sont les suivantes : masse moléculaire comprise entre 10 et 50 kDa (si la masse moléculaire est élevée, la viscosité sera importante et la transformation en fibre difficile ; si la masse moléculaire est faible les fibres obtenues n'auront pas une bonne tenue mécanique), la dénaturation doit se réaliser facilement en donnant des structures déplissées de l'ordre de 100 nm, il ne doit pas y avoir de groupements fonctionnels encombrants mais de nombreux groupes polaires favorisant les interactions intermoléculaires.
Ce type de traitement est utilisé avec des concentrats ou des isolats de protéines (90% de protéine P/V) d'origine animale (caséine, collagène...) ou végétale (soja, maïs...). Pour mener à bien cette transformation, 4 à 5 opérations sont nécessaires.
Méthode :
La première étape consiste en l'obtention d'un extrait riche en protéines. Les isolats de protéines (une protéine très majoritaire) sont plus intéressants que les concentrats de protéines (mélange de plusieurs protéines) car les propriétés seront plus homogènes. A partir de cet extrait, on prépare un collodion qui est une solution renfermant de 10 à 40% de protéine. Ce collodion est soumis à l'action d'un pH de l'ordre de 10, ce qui a pour but de dénaturer la protéine par répulsion électrostatique et obtenir ainsi des structures sous-unitaires. Cette opération entraîne une augmentation importante de la viscosité. Le collodion est dégazé et clarifié afin d'éviter l'interruption des fibres pendant le filage.
La deuxième étape consiste à forcer le collodion à passer au travers d'une filière dont les trous ont un diamètre compris entre 50 et 150 µm. Lorsque les protéines déplissées passent au travers de la filière, elles s'alignent dans le sens du flux, elles tendent à s'étirer et à se placer parallèlement les unes par rapport aux autres.
La troisième étape consiste à recevoir ces fibres protéiques alignées dans un bain acide et salin afin de réaliser l'étape de coagulation. Les acides utilisés sont soit de l'acide acétique, lactique ou phosphorique dont le pH est compris entre pH 2 et 4 et renfermant de l'ordre de 5 à 20% de chlorure de sodium. Au cours de cette opération, l'eau « liée » à la protéine va migrer vers le bain et les ions vont migrer du bain vers la protéine. Les charges négatives sont neutralisées (recul d'ionisation) de même que les phénomènes de répulsion électrostatique. Il s'en suit une insolubilisation des protéines ainsi qu'une rétraction des fibres formées. De nouvelles interactions par pont hydrogène ou par pont disulfure peuvent avoir lieu. La protéine est encore fortement hydratée.
La quatrième étape consiste en un étirement des fibres de protéine. Les fibres sont retirées du bain par l'intermédiaire de rouleaux dont la vitesse de rotation augmente ce qui entraîne l'étirement de la protéine et augment encore les interactions protéine-protéine. On obtient une cristallisation partielle de la protéine ce qui augment leur résistance mécanique comme les propriétés de masticabilité.
La cinquième étape consiste à comprimer et/ou chauffer les fibres toujours sur rouleaux pour éliminer l'eau excédentaire et parfaire les interactions et accroître la fermeté du produit. A ce moment des additifs peuvent être ajoutés (gélatine, blanc d'œuf, hydrocolloïdes, lipides, agents aromatiques.
